Презентация "Аминокислоты белки аминокислоты" по химии – проект, доклад

Аминокислоты белки аминокислоты

Аминокислоты - это производные кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу

Изомерия аминокислот

Изомерия углеродного скелета Изомерия положения функциональных групп ? ?

Амфотерные свойства аминокислот

Аминоrpyппa проявляет основный, а карбонильная - кислотный характер. Со щелочами аминокислоты реагируют как кислоты, а с кислотами - как основания, т. е. проявляют амфотерные свойства

Реакции поликонденсации

Функциональная группа пептидов называется пептидной группой.

Белки (полипептиды)  биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями.

Белки

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств

Выделяют 4 уровня структурной организации белков: первичная вторичная третичная четвертичная

Первичная структура – определенный набор и последовательность -аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N–H и С=О.Одна из моделей вторичной структуры – -спираль

Третичная структура форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий

Четвертичная структура агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Строительная

Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки.

белок кератин

Каталитическая

В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы

Транспортная

Белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму.

Например, г е м о г л о б и н крови переносит кислород.

Регуляторная

Белки гормоны регулируют различные физиологические процессы.

Например, инсулин регулирует уровень углеводов в крови.

Защитная

Например, фибриноген и протромбин обеспечивают свертываемость крови

Антитела блокируют чужеродные белки

Предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений

Сократительная

Белки - участвуют в сокращении мышечных волокон

Актин и миозин – белки мышц

Энергетическая 1г белка - 17.6 кДж

При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот.

При полном расщеплении белка до конечных продуктов выделяется энергия

Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Белки чрезвычайно разнообразны по своим свойствам.

Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

У белков встречается разнообразная форма молекул — от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин)

Свойства белков

Денатурация – нарушение природной структуры белка.

Денатурация

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение структур молекулы белка

необратимая обратимая

Качественные реакции на белки

Ксантопротеиновая реакция. Биуретовая реакция. Качественное определение серы в белках

Роль белков в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяется в конечном счете набором белков.

Модель синтеза белковой молекулы в рибосоме

Строение ДНК

Макромолекула ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси в двойную спираль Такая пространственная структура удерживается множеством водородных связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь спирали. Водородные связи возникают между пуриновым основанием одной цепи и пиримидиновым основанием другой цепи. Эти основания составляют комплементарные пары (от лат. complementum - дополнение)

Способность ДНК не только хранить, но и использовать генетическую информацию определяется следующими ее свойствами: 1. Молекулы ДНК способны к репликации (удвоению), т.е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным 2. Молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определеннымобразом синтез белков, специфичных для организмов данного вида

Вопросы для контроля

Каково строение белковых макромолекул? Какие виды нуклеиновых кислот вам известны? Каково их строение? В чём сущность принципа комплементарности азотистых оснований? Почему белковая пища – мясо, яйца – легче усваиваются организмом после термической обработки? Почему молекула ДНК не принимает непосредственного участия в биосинтезе белка?

Домашнее задание: § 45-49, Сравнительная характеристика «ДНК и РНК»