Презентация "Биохимия ферментов" – проект, доклад

Биохимия ферментов

Ферменты

Бактериальное брожение

Физиологическая регуляция

Катализ

Клеточный метаболизм

Макромолекулы Питание

Генетический аппарат

Ультраструктура мембран

Коферменты Фармакология Биосинтез Кинетика реакций

Превращение энергии

Биохимическая эволюция

Врожденные нарушения обмена

Фермент

Молекулярная масса

Рибонуклеаза 13 000

Лактатдегидрогеназа

140 000 Цитохром с 15 000 Альдолаза 142 000 Трипсин 23 000 Каталаза 248 000 Пепсин 32 1000

Глутаматдегидрогеназа

336 000 Гексокиназа 45 000 Уреаза 480 000

Щелочная фосфатаза

80 000

Пируватдегидрогеназа

4 500 000

Молекулярная масса ферментов

Активный центр ферментов

Субстрат R1 R2 R3 R5 R6 R7 R8 R9 R10 R165 R163 R162 R169

Распределение и относительные количества изоферментов ЛДГ

ЛДГ1 - - - - - - - - - - - - ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4 Старт + - ЛДГ5 - - - - Сердце Почки Печень Мышцы

Механизм действия ферментов

Активный комплекс

Продукты реакции

- - - - - - - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

G

Исходное состояние

_ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ ЕНФ Еф Р

Переходное состояния

Конечное состояние

Ход реакции

Свободная энергия

S

Энергетический механизм ферментативной и неферментативной химических реакций

- - - - - - 1 Km 1 Kmi = 1 v 2 1 [ S ] 1 Vi 1 vmax

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Максимальная скорость V max

- - - - - V max а б в Кm

Концентрация субстрата

Скорость реакции V

Уравнение Михаэлиса - Ментен

VMAX [ s ] Кs v

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

- - - - - - - - - - vmax Vmax Km

Определение численного значения Кm

Если v = ½ vmax Кm + [ s ] 1 2 s или + [ s ] = 2 [ s ] Km = [ s ]

График Лайнувера – Берка.

Наклон = К m [s]

Основные свойства ферментов

100 0 c 50

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рн

рн V

Оптимальные значения рН для некоторых ферментов

1,5 – 2,5 6,8 – 7,0 Катепсин 4,5 – 5,0 7,0 – 7,2 Амилаза из солода 4,9 – 5,2

Липаза панкреатическая

7,0 – 8,5

Сахараза кишечная

5,8 – 6,2 7, - 8,5 Амилаза слюны Аргиназа 9,5 – 10,0

Торможение активности СДГ малоновой кислотой

ООС С Н - 2Н СН ;

Блокиро- вание реакции

Сукцинат Фумарат Малонат

Е +

Комлекс Е + (неактивный)

Е + S ES E P1 P2

Действие конкурентного ингибитора

СООН NH2 n -

Аминобензойная кислота

Сульфаниламид

V max = v i Kmi

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора

1 vi

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

Km = - - - V i

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентных ингибиторов