» » » АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Презентация на тему АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА


Здесь Вы можете скачать готовую презентацию на тему АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА. Предмет презентации: Биология. Красочные слайды и илюстрации помогут вам заинтересовать своих одноклассников или аудиторию. Для просмотра содержимого презентации воспользуйтесь плеером, или если вы хотите скачать презентацию - нажмите на соответствующий текст под плеером. Презентация содержит 50 слайдов.

Слайды презентации

Слайд 1
1 1 Аминокислоты и белки Аминокислоты и белки Строение Строение и свойства. и свойства. Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах
Слайд 2
2 2 Аминокислоты Аминокислоты Соединение, которое содержит Соединение, которое содержит одновременно и кислотную одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. является аминокислотой.
Слайд 3
3 3
Слайд 4
4 4
Слайд 5
5 5
Слайд 6
6 6 Незаменимые аминокислоты Незаменимые аминокислоты Незаменимыми Незаменимыми называются называются аминокислоты, которые не могут быть аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические удовлетворить физиологические потребности организма. потребности организма.
Слайд 7
7 7 Незаменимые аминокислоты Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма считать незаменимыми для организма человека: человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и фенилаланин, треонин, триптофан и валин. валин.
Слайд 8
8 8 Кислотно-основные свойства Кислотно-основные свойства
Слайд 9
9 9 Кислотно-основные свойства Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии
Слайд 10
10 10 Изоэлектрическая точка (р Изоэлектрическая точка (р I I ) ) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH , имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально
Слайд 11
11 11 Способы получения аминокислот Способы получения аминокислот Аминирование Аминирование   -галогензамещенных кислот -галогензамещенных кислот
Слайд 12
12 12 Способы получения аминокислот Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты Бромирование при помощи малоновой кислоты
Слайд 13
13 13 Способы получения аминокислот Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского Синтез Штреккера–Зелинского
Слайд 14
14 14 Способы получения аминокислот Способы получения аминокислот  Алкилирование N -замещенных аминомалоновых эфиров  Аминирование эфиров  -галоген- замещенных кислот (с помощью фталимида калия)
Слайд 15
15 15 Способы получения аминокислот Способы получения аминокислот Б Б иологический способ получения аминокислот иологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси  - аминокислот Отходы с оптически активным изомером  - аминокислоты Очистка Оптически чистый изомер  - аминокислоты
Слайд 16
16 16 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Реакции аминогруппы Метод Ван-Слайка
Слайд 17
17 17 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы Реакции аминогруппы
Слайд 18
18 18 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы Реакции карбоксильной группы
Слайд 19
19 19 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы Реакции карбоксильной группы
Слайд 20
20 20 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Качественные реакции Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция
Слайд 21
21 21 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Качественные реакции Качественные реакции • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди ( II ) Cu(OH) 2 ) • Нингидринная реакция
Слайд 22
22 22 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Специфические реакции Специфические реакции   , ,   , ,   -аминокислот -аминокислот Реакции Реакции   -аминокислот -аминокислот
Слайд 23
23 23 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Специфические реакции Специфические реакции   , ,   , ,   -аминокислот -аминокислот Реакции Реакции   -аминокислот -аминокислот
Слайд 24
24 24 Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот Специфические реакции Специфические реакции   , ,   , ,   -аминокислот -аминокислот Реакции Реакции   -аминокислот -аминокислот
Слайд 25
25 25 Пептиды и белки Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков  -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
Слайд 26
26 26 Пептиды и белки Пептиды и белки
Слайд 27
27 27 Пептиды и белки Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Слайд 28
28 28 Пептиды и белки Пептиды и белки
Слайд 29
29 29 Пептиды и белки Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.
Слайд 30
30 30 Пептиды и белки Пептиды и белки Структура белков Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 31
31 31 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков
Слайд 32
32 32 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков
Слайд 33
33 33 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
Слайд 34
34 34 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме  -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
Слайд 35
35 35 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков  -спираль молекулы белка
Слайд 36
36 36 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ  -СТРУКТУРА , состоящая из трех полипептидных молекул
Слайд 37
37 37 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ  -СТРУКТУРА , состоящая из трех полипептидных молекул
Слайд 38
38 38 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ  -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
Слайд 39
39 39 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков  -структура белка
Слайд 40
40 40 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение  -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
Слайд 41
41 41 Пептиды и белки Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
Слайд 42
42 42 Пептиды и белки Пептиды и белки Третичная структура белков Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА . А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
Слайд 43
43 43 Пептиды и белки Пептиды и белки Ионные взаимодействия Ионные взаимодействия
Слайд 44
44 44 Пептиды и белки Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия Дисульфидные взаимодействия
Слайд 45
45 45 Пептиды и белки Пептиды и белки Глобулярные белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS- группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
Слайд 46
46 46 Пептиды и белки Пептиды и белки Фибриллярные белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
Слайд 47
47 47 Пептиды и белки Пептиды и белки Четвертичная структура белков Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
Слайд 48
48 48 Пептиды и белки Пептиды и белки Четвертичная структура белков Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА . На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как  -спирали, так и  - структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
Слайд 49
49 49 Пептиды и белки Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
Слайд 50
50 50 Пептиды и белки Пептиды и белки

Другие презентации по биологии



  • Яндекс.Метрика
  • Рейтинг@Mail.ru