Презентация "Ферменты" (10 класс) по химии – проект, доклад

Ферменты

Выполнила : Васильева Валерия Ученица 10 класса

Фер­мен­ты – это бел­ко­вые мо­ле­ку­лы, ко­то­рые син­те­зи­ру­ют­ся жи­вы­ми клет­ка­ми. В каж­дой клет­ке на­счи­ты­ва­ет­ся более сотни раз­лич­ных фер­мен­тов. Роль фер­мен­тов в клет­ке ко­лос­саль­на. С их по­мо­щью хи­ми­че­ские ре­ак­ции идут с вы­со­кой ско­ро­стью, при тем­пе­ра­ту­ре, под­хо­дя­щей для дан­но­го ор­га­низ­ма.

То есть фер­мен­ты – это био­ло­ги­че­ские ка­та­ли­за­то­ры, ко­то­рые об­лег­ча­ют про­те­ка­ние хи­ми­че­ской ре­ак­ции и за счет этого уве­ли­чи­ва­ют её ско­рость. Как ка­та­ли­за­то­ры они не из­ме­ня­ют на­прав­ле­ние ре­ак­ции и не рас­хо­ду­ют­ся в про­цес­се ре­ак­ции. Фер­мен­ты-био­ка­та­ли­за­то­ры – ве­ще­ства, уве­ли­чи­ва­ю­щие ско­рость хи­ми­че­ских ре­ак­ций.

Все фер­мен­ты – гло­бу­ляр­ные белки с тре­тич­ной или чет­вер­тич­ной струк­ту­рой. Фер­мен­ты могут быть про­сты­ми, со­сто­я­щи­ми толь­ко из белка, и слож­ны­ми. Слож­ные фер­мен­ты со­сто­ят из бел­ко­вой и небел­ко­вой части (бел­ко­вая часть – апо­фер­мент, а до­ба­воч­ная небел­ко­вая – ко­фер­мент). В ка­че­стве ко­фер­мен­та могут вы­сту­пать ви­та­ми­ны – E, K, B групп.

Механизм действия ферментов

Фер­мент вза­и­мо­дей­ству­ет с суб­стра­том и об­ра­зу­ет ко­рот­ко­жи­ву­щий фер­мент-суб­страт­ный ком­плекс. По за­вер­ше­нии ре­ак­ции, фер­мент-суб­страт­ный ком­плекс рас­па­да­ет­ся на про­дук­ты и фер­мент. Фер­мент в итоге не из­ме­ня­ет­ся: по окон­ча­нии ре­ак­ции он оста­ет­ся таким же, каким был до неё, и может те­перь вза­и­мо­дей­ство­вать с новой мо­ле­ку­лой суб­стра­та.

На ри­сун­ке пред­став­лен ме­ха­низм ра­бо­ты фер­мен­та, в част­но­сти, об­ра­зо­ва­ния пеп­тид­ной связи между мо­ле­ку­ла­ми ами­но­кис­лот. Две ами­но­кис­ло­ты вза­и­мо­дей­ству­ют между собой в ак­тив­ном цен­тре фер­мен­та, между ними об­ра­зу­ет­ся пеп­тид­ная связь. Новое ве­ще­ство (ди­пеп­тид) по­ки­да­ет ак­тив­ный центр фер­мен­та, по­сколь­ку оно по своей струк­ту­ре не со­от­вет­ству­ет этому цен­тру.

Осо­бен­но­стью фер­мен­тов яв­ля­ет­ся то, что они об­ла­да­ют вы­со­кой спе­ци­фич­но­стью, т. е. могут уско­рять толь­ко одну ре­ак­цию или ре­ак­ции од­но­го типа. В 1890 году Э. Г. Фишер пред­по­ло­жил, что эта спе­ци­фич­ность обу­слов­ле­на осо­бой фор­мой мо­ле­ку­лы фер­мен­та, ко­то­рая точно со­от­вет­ству­ет форме мо­ле­ку­лы суб­стра­та. Эта ги­по­те­за по­лу­чи­ла на­зва­ние «ключа и замка», где ключ срав­ни­ва­ет­ся с суб­стра­том, а замок – с фер­мен­том. Ги­по­те­за гла­сит: суб­страт под­хо­дит к фер­мен­ту, как ключ под­хо­дит к замку. Из­би­ра­тель­ность дей­ствия фер­мен­та свя­за­на со стро­е­ни­ем его ак­тив­но­го цен­тра.

Активность ферментов

В первую оче­редь, на ак­тив­ность фер­мен­та вли­я­ет тем­пе­ра­ту­ра. С по­вы­ше­ни­ем тем­пе­ра­ту­ры ско­рость хи­ми­че­ской ре­ак­ции воз­рас­та­ет. Уве­ли­чи­ва­ет­ся ско­рость мо­ле­кул, у них по­яв­ля­ет­ся боль­ше шан­сов столк­нуть­ся друг с дру­гом. Сле­до­ва­тель­но, уве­ли­чи­ва­ет­ся ве­ро­ят­ность того, что ре­ак­ция между ними про­изой­дет. Тем­пе­ра­ту­ра, обес­пе­чи­ва­ю­щая наи­боль­шую ак­тив­ность фер­мен­та – оп­ти­маль­ная.

За пре­де­ла­ми оп­ти­маль­ной тем­пе­ра­ту­ры ско­рость ре­ак­ции сни­жа­ет­ся вслед­ствие де­на­ту­ра­ции бел­ков. Когда тем­пе­ра­ту­ра сни­жа­ет­ся, ско­рость хи­ми­че­ской ре­ак­ции тоже па­да­ет. В тот мо­мент, когда тем­пе­ра­ту­ра до­сти­га­ет точки за­мер­за­ния, фер­мент инак­ти­ви­ру­ет­ся, но при этом не де­на­ту­ри­ру­ет.

Кроме этого, ак­тив­ность фер­мен­тов за­ви­сит ещё от pH среды (кис­лот­но­сти – то есть по­ка­за­те­ля кон­цен­тра­ции ионов во­до­ро­да). В боль­шин­стве слу­ча­ев, фер­мен­ты ра­бо­та­ют при ней­траль­ном pH, т. е. при pH около 7. Но су­ще­ству­ют фер­мен­ты, ко­то­рые ра­бо­та­ют либо в кис­лой и силь­но­кис­лой, либо в ще­лоч­ной и силь­но­ще­лоч­ной среде.

Классификация ферментов

В 1961 году была пред­ло­же­на си­сте­ма­ти­че­ская клас­си­фи­ка­ция фер­мен­тов на 6 групп. Но на­зва­ния фер­мен­тов ока­за­лись очень длин­ны­ми и труд­ны­ми в про­из­но­ше­нии, по­это­му фер­мен­ты при­ня­то сей­час име­но­вать с по­мо­щью ра­бо­чих на­зва­ний.

Ра­бо­чее на­зва­ние со­сто­ит из на­зва­ния суб­стра­та, на ко­то­рый дей­ству­ет фер­мент, и окон­ча­ния «аза». На­при­мер, если ве­ще­ство — лак­то­за, то есть мо­лоч­ный сахар, то лак­та­за – это фер­мент ко­то­рый его пре­об­ра­зу­ет. Если са­ха­ро­за (обык­но­вен­ный сахар), то фер­мент, ко­то­рый его рас­щеп­ля­ет, – са­ха­ра­за. Со­от­вет­ствен­но, фер­мен­ты, ко­то­рые рас­щеп­ля­ют про­те­и­ны, носят на­зва­ние про­те­и­на­зы.

Значение ферментов

Фер­мен­ты при­ме­ня­ют­ся прак­ти­че­ски во всех об­ла­стях че­ло­ве­че­ской де­я­тель­но­сти, и такое ши­ро­кое при­ме­не­ние, в первую оче­редь, свя­за­но с тем, что они со­хра­ня­ют свои уни­каль­ные свой­ства вне живых кле­ток.

Фер­мен­ты групп ами­лаз, про­те­аз и липаз при­ме­ня­ют­ся в ме­ди­цине. Они рас­щеп­ля­ют крах­мал, белки и жиры. Все эти фер­мен­ты, как пра­ви­ло, вхо­дят в со­став ком­би­ни­ро­ван­ных пре­па­ра­тов, таких как фе­стал и пан­зи­норм, и ис­поль­зу­ют­ся, в первую оче­редь, для ле­че­ния за­бо­ле­ва­ний же­лу­доч­но-ки­шеч­но­го трак­та.

Фер­мен­ты при­ме­ня­ют для рас­тво­ре­ния тром­бов в кро­ве­нос­ных со­су­дах, при ле­че­нии гной­ных ран. Осо­бое место за­ни­ма­ет эн­зи­мо­те­ра­пия при ле­че­нии он­ко­ло­ги­че­ских за­бо­ле­ва­ний. Такие фер­мен­ты как ами­ла­за рас­щеп­ля­ют крах­мал и по­это­му ши­ро­ко ис­поль­зу­ют­ся в пи­ще­вой про­мыш­лен­но­сти. В пи­ще­вой про­мыш­лен­но­сти ис­поль­зу­ет­ся про­те­и­на­за, рас­щеп­ля­ю­щая белки, и ли­па­зы, рас­щеп­ля­ю­щие жиры. Фер­мен­ты ами­ла­зы ис­поль­зу­ют­ся в хле­бо­пе­че­нии, ви­но­де­лии и пи­во­ва­ре­нии.

Про­те­азы ис­поль­зу­ют­ся для смяг­че­ния мяса и при из­го­тов­ле­нии го­то­вых каш. Ли­па­зы ис­поль­зу­ют­ся в про­из­вод­стве сыра. Фер­мен­ты ши­ро­ко ис­поль­зу­ют­ся в кос­ме­ти­че­ской про­мыш­лен­но­сти, вхо­дят в со­став кре­мов, неко­то­рые фер­мен­ты вхо­дят в со­став сти­раль­ных по­рош­ков.